¿Cuál es la estructura básica de anticuerpos?

La estructura básica del anticuerpo es una molécula de proteína en forma de Y que presenta dos cadenas de polipéptidos pesados ​​y dos ligeros. Se puede visualizar la estructura del anticuerpo Y descompuesta como una V que se encuentra en una L minúscula con una línea en el borde exterior y paralela a la V. La L minúscula, conocida como la región Fc del anticuerpo, incluye las dos cadenas de polipéptidos pesados , que ascienden para formar la región V o Fab. Las líneas internas de la V son los extremos de las cadenas pesadas, mientras que las líneas externas son las cadenas de polipéptidos ligeros.

Un anticuerpo, o inmunoglobulina, es una proteína producida por las células plasmáticas del cuerpo. El sistema inmunitario del cuerpo usa anticuerpos para reconocer los antígenos encontrados en objetos extraños hostiles, como bacterias y virus, y deshacerse de ellos. Cada anticuerpo se produce en reacción a un antígeno específico que se encuentra en los invasores extraños.

En cuanto a la estructura del anticuerpo, los extremos superiores de ambos conjuntos de cadenas en la región Fab se conocen como el sitio de unión al antígeno. Estos sitios de unión son el área de mayor variación entre dos tipos de anticuerpos. Esto se debe a que el anticuerpo usará los sitios de unión para unirse al antígeno para el que fue diseñado.

Los extremos de las cadenas ligeras se pueden clasificar como kappa o lambda en los mamíferos, mientras que los vertebrados inferiores también tienen una forma de iota. La composición de la cadena pesada determina la subclase del anticuerpo. Estas cadenas pesadas pueden variar en tamaño y composición. Algunos están compuestos por alrededor de 450 aminoácidos, mientras que otros tienen alrededor de 550.

La punta de cada tipo de anticuerpo está compuesta por alrededor de 110 a 130 aminoácidos. Estos consejos se subdividen en dos regiones. La región hipervariable (HV) contiene la variación más amplia en aminoácidos, mientras que la región marco (FR) es más constante y estable. La región HV hace contacto directo con el antígeno. Es por eso que a veces se le conoce como la región determinante complementaria (CDR).

Mientras que el extremo superior de la estructura del anticuerpo se une al antígeno, la región Fc, también conocida como la región cristalizable por fragmentos, determina cómo el anticuerpo trata con el antígeno. Esto significa que el anticuerpo puede regular y estimular una respuesta inmune apropiada. Las regiones constantes se pueden dividir en cinco clases de isotipos: inmunoglobulina M (IgM), inmunoglobulina G (IgG), inmunoglobulina E (IgE), inmunoglobulina D (IgD) e inmunoglobulina A (IgA). La composición de la región constante de cada isotipo es idéntica.