¿Qué es la cadena pesada de inmunoglobulina?

Una cadena pesada de inmunoglobulina es uno de los cuatro componentes principales de un anticuerpo y está compuesta de 450 a 550 aminoácidos. Toda la inmunoglobulina es producida por las células plasmáticas cuando se inicia una respuesta inmune dentro del cuerpo. El nombre de inmunoglobulina proviene del descubrimiento de que se unen con proteínas globulares en sueros que contienen un anticuerpo. El término "cadena pesada" se refiere a la longitud de la secuencia de polipéptidos, que se puede comparar con una cadena ligera de inmunoglobulina que tiene solo alrededor de 200 aminoácidos. La unión al antígeno es la función más prominente de una cadena pesada de inmunoglobulina, pero en algunos casos, esta inicial la unión no proporciona protección inmunitaria u otra función hasta que se producen otras "funciones efectoras", como la fijación de complementos específicos de antígeno.

Cuando la simple unión de un anticuerpo no inicia una respuesta inmune por sí sola, puede unirse a otras células para aumentar la actividad biológica. Por ejemplo, los linfocitos, las principales células "combatientes" del cuerpo, los fagocitos, que son células que absorben y eliminan sustancias extrañas, y las plaquetas en la sangre tienen sitios receptores de inmunoglobulina. Otra función de una cadena pesada de inmunoglobulina es ayudar a unir la inmunoglobulina a los receptores en las células llamadas trofoblastos que se encuentran en la placenta durante el embarazo. Esta unión permite que la inmunoglobulina se transfiera a través de la barrera placentaria, dando como resultado anticuerpos transferidos e inmunidad hereditaria de la madre al recién nacido. La fijación de otros complementos químicos por inmunoglobulina es responsable de actividades como la lisis de células no deseadas y la liberación iniciada de productos químicos secundarios.

Las secciones específicas de una cadena pesada de inmunoglobulina que contienen la mayoría de los sitios de unión a antígeno se denominan fragmentos Fab. Una inmunoglobulina a menudo se descompone en sus piezas básicas antes de que los fragmentos Fab puedan utilizarse de manera eficiente. Una enzima, la papaína, rompe la inmunoglobulina en sus áreas articuladas, lo que produce dos cadenas pesadas de inmunoglobulina idénticas y dos cadenas ligeras de inmunoglobulina idénticas. Uno de los fragmentos Fab que solo se encuentra en una cadena pesada de inmunoglobulina es el fragmento Fab Fc. El fragmento Fab Fc contiene dos regiones, específicamente conocidas como H2 y H3, y cualquier actividad inmunomediada que use estas secciones depende de la descomposición de la molécula de inmunoglobulina porque deja al H2 y H3 expuestos en las cadenas pesadas.

Los investigadores organizan a menudo la inmunoglobulina en cinco clases según las diferencias aparentes en la secuencia de aminoácidos en su cadena pesada. Las diferencias se pueden detectar dirigiendo los anticuerpos a las cadenas pesadas de inmunoglobulina y observando la reacción biológica o la falta de ella. Algunas clases comunes de inmunoglobulinas incluyen la cadena pesada Gamma (IgG), la cadena pesada Mu (IgM) y la cadena pesada Alfa (IgA).