¿Qué es una exopeptidasa?

Dentro del sistema digestivo, hay muchas enzimas diferentes que descomponen las moléculas de los alimentos. Cada una de estas enzimas tiene un papel diferente y algunas solo actúan en un órgano específico bajo condiciones específicas. La mayor parte de la digestión se lleva a cabo dentro del intestino delgado por una gran cantidad de enzimas diferentes. La digestión de proteínas es un ejemplo de un proceso complejo que se lleva a cabo en diferentes órganos por diferentes grupos de enzimas. Las exopeptidasas son un grupo de enzimas involucradas en la digestión completa de proteínas.

La digestión de una molécula de proteína es muy específica, ya que las enzimas involucradas solo rompen los enlaces al lado de ciertos aminoácidos que se encuentran dentro de la cadena peptídica. Cuando se forma un enlace peptídico, siempre está entre el extremo amino de un aminoácido y el extremo carboxilo de otro. Cuando la secuencia de aminoácidos se da para una cadena peptídica particular, o proteína, generalmente se lee desde el extremo amino, terminal N, hasta el último aminoácido, que tiene un carboxilo libre, o el terminal C. Inicialmente, aunque la proteína se descompone, se producen muy pocos aminoácidos.

Las proteínas son moléculas grandes y su digestión tiene varios pasos, comenzando en el estómago por la pepsina, una de las tres endopeptidasas. Una vez que las proteínas parcialmente digeridas se mueven del estómago al intestino delgado, las otras dos endopeptidasas, la tripsina y la quimotripsina, continúan descomponiendo las proteínas. Estas tres enzimas dividen las largas cadenas de péptidos que forman la proteína en diferentes longitudes. Las endopeptidasas se denominan así porque rompen los enlaces peptídicos que se encuentran dentro de la proteína.

Para completar el proceso digestivo para producir aminoácidos individuales a partir de una cadena de proteínas, se necesita una exopeptidasa. Cada exopeptidasa rompe el enlace entre el aminoácido final y el resto de la cadena. Hay varias exopeptidasas diferentes, cada una de las cuales tiene un modo de acción altamente específico. Cuando el aminoácido se une al resto de la cadena peptídica y qué aminoácidos se unen, juega un papel en la determinación de qué exopeptidasa romperá el enlace.

La carboxipeptidasa es una exopeptidasa que rompe el enlace entre el penúltimo y el último aminoácido en el extremo C terminal. Otra exopeptidasa, la aminopeptidasa, lleva a cabo la misma acción pero en el extremo N terminal. Otras exopeptidasas, llamadas dipeptidasas, separan pares particulares de aminoácidos. Por ejemplo, una dipeptidasa solo romperá el enlace entre una glicina unida a una leucina. Otra dipeptidasa solo actuará en un enlace peptídico entre dos aminoácidos de glicina unidos entre sí.